Qual e o tipo de ligação covalente que mantém a estrutura terciária de uma proteína?

A estrutura das proteínas diferencia-se quanto à quantidade de cadeias peptídicas envolvidas e ao tipo de interação entre elas.

Entre os compostos orgânicos presentes em um organismo vivo, as proteínas são as substâncias encontradas em maior quantidade, representando de 50% a 80% dos tecidos do organismo, por apresentarem uma grande função estrutural.

Na estrutura das proteínas, há apenas quatro elementos químicos: carbono (C), hidrogênio (H), nitrogênio (N) e oxigênio (O). Esses elementos formam unidades moleculares denominadas de aminoácidos.

Assim, na realidade, a estrutura de uma proteína baseia-se na ligação de várias unidades individuais (monômeros) de aminoácidos, os quais são formados por um grupo carboxila e um grupo amino. Essa ligação gera uma grande estrutura, ou seja, uma macromolécula.

A união entre os aminoácidos dá-se por meio de uma ligação peptídica, na qual a carboxila de um aminoácido perde sua hidroxila (grupo OH) e o grupo amino de outro aminoácido perde um hidrogênio, formando uma molécula de água. Em seguida, o carbono da carboxila (ácido carboxílico) une-se ao nitrogênio do grupo amino (amina) do outro aminoácido.

Estrutura primária

A estrutura primária de uma proteína nada mais é que uma sequência de aminoácidos. Essa sequência, como podemos observar na estrutura a seguir, inicia-se no grupo amino (à esquerda) e prossegue até o grupo carboxila (à direita).

Nesse tipo de estrutura, temos uma sequência linear de aminoácidos, não havendo nenhuma ramificação.

Estrutura secundária

A estrutura secundária de uma proteína é o resultado da extensão ou do prolongamento de uma estrutura primária. Assim, à medida que a cadeia peptídica (de aminoácidos) aumenta, uma parte de um aminoácido interage com a de outro, em pontos centrais da estrutura, o que pode acontecer de duas formas:

Não pare agora... Tem mais depois da publicidade ;)

• Em forma de folha:

Nesse tipo de forma, as cadeias laterais da proteína interagem entre si, em um mesmo plano.

• Em forma de hélice:

Nesse caso, os resíduos das cadeias de aminoácidos interagem entre si, de forma que a resultante é uma estrutura helicoidal (formato cilíndrico).

Em ambos os casos, as interações entre os aminoácidos podem ocorrer por meio de ligações de hidrogênio ou por pontes de enxofre.

Estrutura terciária

A proteína de estrutura terciária é formada quando duas estruturas secundárias interagem por meio de seus resíduos (átomos de enxofre, de oxigênio ou de hidrogênio, por exemplo), a partir de:

• Forças de atração ou repulsão eletrostática;

• Pontes de hidrogênio;

• Forças de Van der Waals;

• Pontes de dissulfeto.

Estrutura quaternária

Na estrutura quaternária da proteína, há a presença de duas ou mais cadeias peptídicas separadas, formando um arranjo oligomérico que se relaciona por meio de diversas interações, como na estrutura terciária:

• Pontes de hidrogênio;

• Atrações eletrostáticas;

• Interações hidrofóbicas;

• Pontes dissulfeto.

Ligação peptídica é o nome dado para a interação entre duas ou mais moléculas menores (monômeros) de aminoácidos, formando, dessa maneira, uma macromolécula denominada proteína.

Para compreender a ligação peptídica, é fundamental conhecer a estrutura de um aminoácido. Nela, há a presença de um grupo amino (NH2), referente à função orgânica amina, e de um grupo carboxila, referente ao grupo que identifica a função orgânica dos ácidos carboxílicos, como podemos observar na representação seguir:

Na formação da ligação peptídica, ocorre uma reação de condensação (união) entre o carbono do grupo carboxílico e o nitrogênio do grupo amino. Porém, para que isso aconteça, é necessário que ocorra uma desidratação, ou seja, a retirada de uma molécula de água.

A desidratação que precede a ligação peptídica dá-se pela quebra da ligação entre o carbono e a hidroxila, na carboxila, e pela quebra de uma ligação entre o nitrogênio e um hidrogênio.

Com isso, ficam livres no meio reacional um hidrônio (H+) e um hidróxido (OH-), os quais, ao unirem-se, formam uma molécula de água.

Não pare agora... Tem mais depois da publicidade ;)

Após a desidratação, haverá, no aminoácido, o carbono da carboxila com uma valência livre (ligação a ser feita) e o nitrogênio do grupo amino, também com uma valência livre.

A ligação peptídica ocorre exatamente quando a valência livre no carbono de um aminoácido encontra a valência livre no nitrogênio de outro aminoácido, resultando em uma única ligação covalente entre eles.

Assim, a partir da ligação peptídica entre vários aminoácidos, é que há a formação das proteínas, como podemos analisar na imagem abaixo:

Vale ressaltar que a ligação peptídica é uma ligação covalente de grande estabilidade, maior até mesmo que uma ligação dupla.

Qual e o tipo de ligação covalente que mantém a estrutura terciária de uma proteína?

Quais as forças que mantém a estrutura terciária de uma proteína?

Quais são as ligações que mantém a estrutura da proteína?

Qual a ligação covalente que ocorre nas proteínas?